تاثیر تمرین استقامتی بر پروتئین های آلفا اکتینین 2 و 3 عضله اسکلتی رت‌های نر ویستار

نوع مقاله : مقاله پژوهشی Released under (CC BY-NC 4.0) license I Open Access I

نویسندگان

1 کارشناس ارشد فیزیولوژی ورزشی، گروه فیزیولوژی ورزشی، دانشکدة علوم ورزشی، دانشگاه ارومیه، ارومیه، ایران

2 دانشیار فیزیولوژی ورزشی، دانشکده علوم ورزشی، دانشگاه ارومیه، ارومیه، ایران.

3 دانشیار فیزیولوژی ، گروه فیزیولوژی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی ارومیه، ارومیه، ایران

10.22049/jahssp.2022.27802.1467

چکیده

هدف: آلفا-اکتینین­ها عضوی از خانواده پروتئین­های متصل شونده به اکتین هستند که نقش کلیدی در بقا و تنظیم ساختار اسکلت سلولی مخصوصاً سلول­های عضلانی دارند که تاثیر تمرین استقامتی بر این پروتئین­ها مشخص نیست. بنابراین، هدف از پژوهش حاضر بررسی تأثیر تمرین استقامتی بر بیان پروتئین­های آلفا-اکتینین 2 و 3 در عضلات اسکلتی دوقلو و کف پایی رت­های نژاد ویستار می­باشد. روش شناسی: بدین منظور 16 سر رت نر نژاد ویستار به 2 گروه تمرین استقامتی و کنترل تقسیم شدند. گروه­های تمرین استقامتی به مدت 12 هفته، 5 جلسه در هر هفته با سرعت12 تا 22 متر بر دقیقه و با شیب صفر درجه و رعایت اصل اضافه بار تمرین به فعالیت بر روی نوارگردان پرداختند. برای اندازه­گیری میزان پروتئین آلفا-اکتینین 2و3 عضله دوقلو و کف پایی از روش وسترن بلات استفاده شد. از آزمون تی مستقل برای تحلیل داده­ها استفاده و سطح معنی­داری 05/0 در نظر گرفته­ شد.  یافته‌ها: نتایج نشان داد افزایش معناداری در آلفا-اکتینین 2 (001/0=p)، آلفا-اکتینین 3 (001/0=p) در عضله کف پایی و آلفا-اکتینین 2 (006/0=p)، آلفا-اکتینین 3 (001/0=p) در عضله دوقلو در مقایسه با گروه کنترل مشاهده شد. نتیجه‌گیری: به طور کلی تمرین استقامتی باعث افزایش پروتئین آلفا-اکتینین2 و 3 در عضلات اسکلتی رت­های نر می­شود و می­توان گفت که با توجه به پاسخ این پروتئین­ها نسبت به گروه کنترل، این نوع تمرین محرک مناسبی برای ایجاد سازگاری­های عضلانی می­باشد.

کلیدواژه‌ها


عنوان مقاله [English]

The effects of endurance training on alpha-actinin 2 and 3 in skeletal muscle of male Wistar rats

نویسندگان [English]

  • Sara Azarakhsh 1
  • Asghar Tofighi 2
  • Firouz Ghaderi Pakdel 3
1 Msc of Exercise Physiology, Department of Exercise Physiology and Corrective Movements, Faculty of Sports Sciences, Urmia University, Urmia, Iran
2 Associate professor of exercise physiology, Urmia University, Urmia, Iran.
3 Associate Professor, Department of Physiology, Faculty of Medicine, Urmia University of Medical
چکیده [English]

Aim:   Alpha-actinins are members of the family of actin-binding proteins that play a key role in the survival and regulation of cytoskeletal structure, especially muscle cells. Therefore, the aim of this study was to investigate the effect of endurance training on the expression of alpha-actinin 2 and 3 proteins in the skeletal muscles of the plantaris and Gastrocnemius muscle of Wistar rats. Methodology: For this purpose, 16 male Wistar rats were divided into 2 groups: endurance training and control.  Endurance training groups for 12 weeks, 5 sessions per week at a speed of 12 to 22 meters per minute and with a slope of zero degrees and observed the principle of overload training, worked on the treadmill. Western blotting was used to measure alpha-actinin 2 and 3 of the plantaris muscles and Gastrocnemius muscle. Independent t-test was used to analyze the data and the significance level was considered 0.05. Results: The results of independent t-test showed a significant difference in alpha-actin 2 (p = 0.001), alpha-actin 3 (p = 0.001) in the Gastrocnemius muscle and alpha-actin 2 (0.006). Alpha-actin 3 (p = 0.001) was observed in plantaris muscle.
Conclusion: In general, endurance training increases the alpha-actin protein 2 and 3 in the skeletal muscles of male rats, and it can be said that due to the response of these proteins to the control group, this type of exercise is a good stimulus for muscle adaptation.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Endurance training
  • Alpha-actinin 2
  • Alpha-actinin 3
  • Fast and slow contraction muscles
  1. Frank D, Kuhn C, Katus HA, Frey N. The sarcomeric Z-disc: a nodal point in signalling and disease. Journal of molecular medicine. 2006;84(6):446-68.
  2. Knöll R, Buyandelger B. Lab M.. 2011. The sarcomeric Z-disc and Z-discopathies J Biomed Biotechnol. 569628:2011.
  3. Schiaffino S, Reggiani C. Fiber types in mammalian skeletal muscles. Physiological reviews. 2011;91(4):1447-531.
  4. Haug M, Reischl B, Nübler S, Kiriaev L, Mázala DA, Houweling PJ, et al. Absence of the Z-disc protein α-actinin-3 impairs the mechanical stability of Actn3KO mouse fast-twitch muscle fibres without altering their contractile properties or twitch kinetics. 2021.
  5. MacArthur DG, North KN. A gene for speed? The evolution and function of α‐actinin‐3. Bioessays. 2004;26(7):786-95.
  6. Grealy R, Smith CL, Chen T, Hiller D, Haseler LJ, Griffiths LR. The genetics of endurance: frequency of the ACTN3 R577X variant in Ironman World Championship athletes. Journal of science and medicine in sport. 2013;16(4):365-71.
  7. Ogura Y, Naito H, Kakigi R, Akema T, Sugiura T, Katamoto S, et al. Different adaptations of alpha‐actinin isoforms to exercise training in rat skeletal muscles. Acta physiologica. 2009;196(3):341-9.
  8. Seto JT, Lek M, Quinlan KG, Houweling PJ, Zheng XF, Garton F, et al. Deficiency of α-actinin-3 is associated with increased susceptibility to contraction-induced damage and skeletal muscle remodeling. Human molecular genetics. 2011;20(15):2914-27.
  9. Quinlan KG, Seto JT, Turner N, Vandebrouck A, Floetenmeyer M, Macarthur DG, et al. α-Actinin-3 deficiency results in reduced glycogen phosphorylase activity and altered calcium handling in skeletal muscle. Human molecular genetics. 2010;19(7):1335-46.
  10. Forotan, Khatira, Moqransi, Mehdi, Afzalpour, Mohammad Ismail. Investigating the effect of six weeks of intense intermittent exercise with fenugreek supplementation on the plasma levels of malondialdehyde and glutathione peroxidase in overweight and obese women. Applied health studies in exercise physiology, 2022; 9(2): 213-226. doi: 10.22049/jahssp.2022.27673.1444

  11. Moradi, Gouders, Gharmani, Mehran. Investigating the effect of moderate-intensity aerobic exercise and intense intermittent exercise on serum atropin levels and its relationship with lipid profile in overweight men. Applied health studies in exercise physiology, 2020; 9(2): 201-212. doi: 10.22049/jahssp.2022.27913.1484
  12. Hashemi Chashmi SZ, Souri H, Jalali Dehkordi K. Effects of 8 weeks of continuous and intermittent aerobic training with resveratrol supplementation on Beclin-1 and LC3I-II genes expression in heart tissue of diabetic male rats. Journal of Applied Health Studies in Sport Physiology. 2021;8(2):61-9. [In Persian]
  13. Khalafi M, Azali Alamdari K, Symonds ME, Rohani H, Sakhaei MH. A comparison of the impact of exercise training with dietary intervention versus dietary intervention alone on insulin resistance and glucose regulation in individual with overweight or obesity: a systemic review and meta-analysis. Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2022:1-15.
  14. Khalafi M, Sakhaei MH, Rosenkranz SK, Symonds ME. Impact of concurrent training versus aerobic or resistance training on cardiorespiratory fitness and muscular strength in middle-aged to older adults: A systematic review and meta-analysis. Physiology & Behavior. 2022:113888.
  15. Gaeni A, Sheikholeslami VD, Allamah A, Ravasi AA, Kordi MR, Mogharnasi M, et al. The effect of endurance training and non-training on lipid peroxidation and antioxidant system of Wistar rats. Journal of Motion and Sports Sciences. 2008;1(11):51-63. [In Persian]
  16. Vincent B, Windelinckx A, Nielens H, Ramaekers M, Van Leemputte M, Hespel P, et al. Protective role of α-actinin-3 in the response to an acute eccentric exercise bout. Journal of applied Physiology. 2010;109(2):564-73.
  17. Norman B, Esbjornsson M, Rundqvist H, Osterlund T, Von Walden F, Tesch PA. Strength, power, fiber types, and mRNA expression in trained men and women with different ACTN3 R577X genotypes. Journal of Applied Physiology. 2009;106(3):959-65.

19         Yu J-G, Fürst DO, Thornell L-E. The mode of myofibril remodelling in human skeletal muscle affected by DOMS induced by eccentric contractions. Histochemistry and cell biology. 2003;119(5):383-93.

  1. Ogura Y, Naito H, Kakigi R, Ichinoseki-Sekine N, Kurosaka M, Katamoto S. Alpha-actinin-3 levels increase concomitantly with fast fibers in rat soleus muscle. Biochemical and biophysical research communications. 2008;372(4):584-8.
  2. Chan S, Seto JT, MacArthur DG, Yang N, North KN, Head SI. A gene for speed: contractile properties of isolated whole EDL muscle from an α-actinin-3 knockout mouse. American Journal of Physiology-Cell Physiology. 2008;295(4):C897-C904.
  3. Roy RR, Monke SR, Allen DL, Edgerton VR. Modulation of myonuclear number in functionally overloaded and exercised rat plantaris fibers. Journal of applied physiology. 1999;87(2):634-42.